Streptavidin är ett tetrameriskt protein uttryckt i Streptomyces avidinii. På grund av sin höga affinitet för vitamin h-biotin används Streptavidin vanligtvis inom områdena molekylärbiologi och bioteknik. Den Strep-tag ursprungligen vald från en genetisk bibliotek för att speciellt binda till en proteolytiskt trunkerad "kärna" version av streptavidin. Under åren har Strep-tag systematiskt optimerats för att möjliggöra en större flexibilitet i valet av attachment -plats. Dessutom var dess interaktionspartner, Streptavidin, optimerad för att öka peptidbindningsförmågan, vilket resulterade i utvecklingen av Strep-Tactin. Bindningsaffiniteten för Strep-tag till Strep-Tactin är nästan 100 gånger högre än för Streptavidin. Det så kallade Strep-tag -systemet, som består av Strep-tag och Strep-Tactin, har visat sig särskilt användbart för funktionell isolering och undersökning av proteinkomplex i proteomforskning.
Bild 273A | Magasin med en bunt bestående av en vikt ner, pappershanddukar, membran av nitrocellulosa eller nylon, gel, saltlösning och ett glasskiva. | Thomasione / Public domain | Page URL : (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aufbau_Suid-Blot.jpg) from Wikimedia Commons
Författare : Yavor Mendel
Kommentarer
Skicka en kommentar